Eiwitstructuur

Uit Wikipedia, de vrije encyclopedie
Ga naar: navigatie, zoeken
Eiwit voor en na vouwing
Vouwing en structuur van het eiwit 1EFN
De verschillende structuren van een eiwit van primair naar quaternair

Een eiwitstructuur of proteïnestructuur is de biomoleculaire structuur van een eiwitmolecuul. Elk eiwit is een polymeer – meer gespecificeerd een polypeptide – dat een sequentie is bestaande uit L-α-aminozuren. Het eiwit vouwt zich in een of meer specifieke, driedimensionale structuren onder invloed van een aantal niet-covalente bindingen, zoals waterstofbruggen, ionaire bindingen, vanderwaalskrachten en hydrofobe pakking. De vouwing wordt bepaald door de onderlinge aantrekking en afstoting van de verschillende aminozuren en door de omgeving waarin het eiwit zich bevindt. Er zijn ook enzymen die eiwitten helpen zich te vouwen in de juiste vorm. De vorm van een eiwit is bepalend voor de specifieke interacties die een eiwit aan kan gaan. Hierbij is het van belang dat het eiwit zich goed opvouwt. Wanneer dit niet gebeurt werkt het eiwit niet goed, en kan het in uitzonderlijke gevallen zelfs andere effecten veroorzaken, zoals bij de ziekte van Creutzfeldt-Jakob.

Structuren[bewerken]

De vorm waarin een eiwit zich normaal vouwt noemt men zijn natieve conformatie.

Conventionele indeling[bewerken]

Conventioneel deelt men de volgende aspecten van de structuur van een eiwit in:

  • Primaire structuur: de aminozuursequentie, de keten wordt bij elkaar gehouden door covalente bindingen, ook wel specifiek de peptidebinding genoemd. Er zijn 20 verschillende standaardaminozuren en een eiwit kan makkelijk uit enkele duizenden aminozuren bestaan.
Quaternaire structuur van hemoglobine
  • Secundaire structuur: de lokale vouwing in driedimensionale structuurelementen, zoals de α-helix en de β-sheet. Deze structuurelementen worden vooral gestabiliseerd door middel van waterstofbruggen tussen de ruggengraat van de proteïne.
  • Tertiaire structuur: de vouwing van het eiwit als geheel. Stabilisatie treedt op door aantrekkingskrachten tussen verschillende delen van de eiwitketen, zoals hydrofobe interacties, ion-interacties en disulfidebruggen.
  • Quaternaire structuur: de vorm die voortkomt uit de associatie van meerdere eiwitketens, ook het eiwitcomplex genoemd. Een voorbeeld hiervan is hemoglobine, dat uit meerdere eiwitketens bestaat en ook nog eens in het midden een heem bevat.

Driedimensionale structuren[bewerken]

Voor het begrijpen van de functie van een eiwit op moleculair niveau is het vaak noodzakelijk hun driedimensionale structuur vast te stellen. Het onderzoek hiernaar gebeurt bij de structuurbiologie, waar voor het onderzoek gebruik gemaakt wordt van röntgendiffractie, NMR-spectroscopie en duale polarisatie-interferometrie.

Eiwitstructuren bestaan uit enkele tientallen tot duizenden aminozuren [1] Eiwitten worden ingedeeld naar hun fysieke grootte in nanodeeltjes (definitie: 1–100 nm). Zeer grote aggregaties kunnen gevormd worden uit subeenheden. Zo worden met vele duizenden actinemoleculen een microfilament gevormd.

Conformaties[bewerken]

Alhoewel eenzelfde eiwit kan voorkomen in verschillende stabiele laag-energetische conformaties, heeft elke conformatie zijn eigen specifieke biologische activiteit. Van deze conformaties beschouwt men normaal gezien slechts één conformatie als biologisch actief. Behalve de genoemde structuurniveaus kunnen proteïnen ook veranderen tussen deze verschillende conformaties.

Uiteinden eiwitketen[bewerken]

Wanneer men refereert aan de uiteinden van een eiwitketen, spreekt men meestal over de stikstof- of N-terminus (begin van de eiwitketen) en koolstof- of C-terminus (einde van de eiwitketen), genoemd naar de functionele groep aan de uiteinden.

Domeinen, motieven en vouwing van eiwitstructuren[bewerken]

Eiwitdomeinen. De twee eiwitstructuren hebben een gezamenlijk domein (donkerbruinrood gekleurd), het PH-domein, dat betrokken is bij de fosfatidyl-inositol-trifosfaatbinding

Eiwitten bestaan uit verscheidene structurele eenheden:

Ondanks het feit dat er ongeveer 100.000 verschillende eiwitten voorkomen in eukaryoten, zijn er veel minder verschillende domeinen, structuurmotieven en eiwitvouwingen.

Zie ook[bewerken]

Bronnen, noten en/of referenties
  1. Brocchieri L, Karlin S (2005-06-10). Protein length in eukaryotic and prokaryotic proteomes. Nucleic Acids Research 33 (10): 3390–3400 . PMID:15951512. PMC:1150220. DOI:10.1093/nar/gki615.
  2. Govindarajan S, Recabarren R, Goldstein RA. (17 September 1999). Estimating the total number of protein folds.. Proteins. 35 (4): 408–414 . PMID:10382668. DOI:<408::AID-PROT4>3.0.CO;2-A 10.1002/(SICI)1097-0134(19990601)35:4<408::AID-PROT4>3.0.CO;2-A.
  3. SCOP