Immunoglobuline G

Uit Wikipedia, de vrije encyclopedie
Ga naar: navigatie, zoeken
Verschillende types immunoglobulinen

Immunoglobuline G (IgG) is een immunoglobuline dat wordt aangemaakt bij grotere hoeveelheden of bij een herhaald contact met het antigeen. Het IgG-molecuul kan beschouwd worden als een typische antistof. Binnen de lichte keten bevinden zich twee disulfidebruggen, één in het variabele gebied en één in het constante gebied. Er zijn vier van deze bruggen in de zware (γ-)keten, die twee keer zo lang is als de lichte keten. Elke disulfideverbinding vormt een peptidelus van 60 tot 70 aminozuurresiduen; als de aminozuursequenties van deze lussen vergeleken worden, valt een grote mate van homologie op. Dit houdt in dat elke immunoglobuline-peptideketen uit series van globulaire gebieden bestaat met een zeer gelijksoortige secundaire en tertiaire structuur (plooiing). IgG is onder te verdelen in 4 subklassen: IgG1, IgG2, IgG3 en IgG4. De 4 subklassen van humaan IgG verschillen weinig van elkaar in de aminozuursequentie. IgG kan door de placenta van de zwangere vrouw bij de foetus terechtkomen en zorgt in de eerste zes maanden voor de afweer van de baby.

Zie ook[bewerken]