Ovalbumine

Uit Wikipedia, de vrije encyclopedie
Ga naar: navigatie, zoeken
Ovalbumine van twee kanten bekeken
Eiwit in een plastic bakje
Eierdooier omgeven door eiwit

Ovalbumine is een eiwit en het hoofdbestanddeel van het eiwit in een ei (55–65 procent). Het vermoeden bestaat dat het een opslageiwit is.[1] Ovalbumine behoort tot de serpinen. In tegenstelling tot andere serpinen is ovalbumine echter niet in staat serinproteasen te inhiberen.

Geschiedenis[bewerken]

Het ovalbumine van kippen was (na het hemoglobine in 1870) het tweede eiwit dat zuiver en in kristallijne vorm werd gewonnen. Het gelukte Franz Hofmeister in 1889 met een neerslagreactie in een ammoniumsulfaatoplossing het zuivere ovalbumine te verkrijgen en daaruit kristallen te kweken. De naam kreeg het eiwit pas in 1900 van Osborne en Campbell.[2]

Eigenschappen[bewerken]

Het ovalbumine van kippen stolt bij 84,5 °C [3].

Ovalbumine is hydrofoob.[4]

Ovalbumine kan bij mensen een allergie veroorzaken.

Biosynthese[bewerken]

Het gen voor ovalbumine ligt bij de kip (Gallus gallus domesticus) op chromosoom 2 en is 8 exon en 5900 baseparen (5,9 kbp) groot. Het transcriptie mRNA bevat 1392 basen en na de translatie en verdere posttranslationele modificatie wordt het 385 aminozuren lange ovalbumine met een molecuulmassa van 42,8 kDa gevormd.[5] De aminosequentie van het kippenovalbumine werd in 1981 volledig in kaart gebracht.[6]

Gebruik[bewerken]

Ovalbumine is belangrijk voor het eiwitonderzoek, omdat het veel voorhanden is. Het is gebruikt voor het onderzoek voor het ontwikkelen van technieken voor de meting van de molaire massa en voor het onderzoek naar de eiwitstructuur. Verder wordt het gebruikt bij de immunologie voor het oproepen van een allergische reactie.[7]

Externe link[bewerken]

Bronnen, noten en/of referenties
  1. Gettins PGW (2002) Serpin structure, mechanism, and function. Chemical Reviews 102(12): 4751-4804.
  2. Rudolf Hausmann: To Grasp the Essence of Life: A History of Molecular Biology. Springer 2003. ISBN 1-402-01092-3 S. 10.
  3. Ostern: das Fest des Eies
  4. Haskard Carolyn A., Eunice C. Y. Li-Chan: Hydrophobicity of bovine serum albumin and ovalbumin determined using uncharged (PRODAN) and anionic (ANS) fluorescent probes. Agricultural and Food Chemistry, Band 46, Nr. 7, 1998, S. 2671–2677 DOI:10.1021/jf970876y
  5. ENSEMBL-Eintrag
  6. Nisbet, Andrew D. et al.: The complete amino‐acid sequence of hen ovalbumin. European Journal of Biochemistry, Band 115, Nr. 2, 1981, S. 335–345, PDF
  7. Infomaterial bei Fordras