Ubiquitine

Uit Wikipedia, de vrije encyclopedie
Ga naar: navigatie, zoeken
Molecuulmodel van Ubiquitine

Ubiquitine is een klein regulerend proteïne dat in bijna alle weefsels voorkomt van eukaryoten. Het stuurt proteïnen naar compartimenten in de cel, inclusief de proteasoom dat proteïnen afbreekt en hergebruikt. Het proteïne verandert de eigenschappen van andere eiwitten waaraan het zich reversibel bindt. Afhankelijk van het aantal gebonden ubiquitine-moleculen en de aard van de bindingen worden de eiwitten in de cel naar specifieke locaties getransporteerd en de halfwaardetijd van de eiwitten bepaald. Het systeem van ubiquitine neemt deel aan het controle op kwaliteit van eiwitten door verkeerd gevouwen eiwitten af te voeren naar het proteasoom waar ze afgebroken worden. Tevens is ubiquitine betrokken bij de signaaltransductie en de celcyclus. Het is betrokken bij de posttranslationele modificatie. Enkele onderzoek wijzen uit dat ook prokaryoten een soortgelijk eiwit bezitten.[1]

Aaron Ciechanover, Avram Hershko en Irwin Rose ontvingen in 2004 de Nobelprijs voor de Scheikunde voor hun werk aan ubiquitine.

Structuur[bewerken]

oppervlaktestructuur van Ubiquitine.

Ubiquitine bestaat uit 76 aminozuren en heeft een molecuulmassa van 8,5 kiloDalton. De opbouw is gedurende de evolutie weinig veranderd; de verschillen tussen het eiwit bij mensen en bij de eencelligen bestaan uit drie van de 76 aminozuren.

Referenties[bewerken]

  1. Pearce MJ, Mintseris J, Ferreyra J, Gygi SP, Darwin KH (October 2008). Ubiquitin-Like Protein Involved in the Proteasome Pathway of Mycobacterium tuberculosis. Science (New York, N.Y.) . PMID:18832610. DOI:10.1126/science.1163885.