Hydroxyproline

Uit Wikipedia, de vrije encyclopedie
Ga naar: navigatie, zoeken
Hydroxyproline
Structuurformule en molecuulmodel
Structuur van L-hydroxyproline
Structuur van L-hydroxyproline
Algemeen
Molecuulformule
     (uitleg)
C5H9NO3
IUPAC-naam (2S,4R)-4-hydroxypyrrolidine-2-carbonzuur
Andere namen HYP
Molmassa 131,13 g/mol
CAS-nummer 51-35-4
Waarschuwingen en veiligheidsmaatregelen
Fysische eigenschappen
Aggregatietoestand vast
Kleur wit
Waar mogelijk zijn SI-eenheden gebruikt. Tenzij anders vermeld zijn standaardomstandigheden gebruikt (298,15 K of 25 °C, 1 bar).
Portaal  Portaalicoon   Scheikunde

(2S,4R)-4-hydroxyproline of L-hydroxyproline (C5H9O3N), is een gehydroxyleerde variant van het aminozuur proline. Het is een belangrijk onderdeel van collageen.

Structuur[bewerken]

Hydroxyproline verschilt van proline door de aanwezigheid van een hydroxylgroep (-OH).

Andere hydroxyprolines komen ook voor in de natuur, waarvan de belangrijkste 2,3-cis-, 3,4-trans-, en 3,4-dihydroxyproline zijn, die voorkomen in de celwanden van diatomeeën.[1] Hydroxyproline komt ook voor in de celwanden van oömyceten, aan diatomeeën verwante schimmelachtige protisten.[2]

Productie en functie[bewerken]

Hydroxyproline wordt gevormd door de hydroxylatie van het aminozuur proline door het enzym prolyl hydroxylase als posttranslationele modificatie. Deze reactie vindt plaats in het endoplasmatisch reticulum.

Hydroxyproline is een belangrijk bestanddeel van collageen. Hydroxyproline en proline spelen een sleutelrol in de stabiliteit van collageen.[3] Ze maken de scherpe draaiing van de collageenhelix mogelijk.[4] De hydroxylatie vergroot de stabiliteit van het collageen. In eerste instantie werd geopperd dat watermoleculen een netwerk van waterstofbruggen vormen, die de prolyl hydroxylgroepen en de carbonylgroepen van de hoofdketen aan elkaar verbinden.[5] Later bleek echter dat de toename van stabiliteit vooral een gevolg is van stereo-elektronische effecten en dat de hydratatie van de hydroxyproline weinig of niet voor extra stabiliteit zorgen.[6]

Hydroxyproline wordt behalve in collageen maar in weinig andere eiwitten gevonden. Het enige eiwit in zoogdieren dat ook hydroxyproline bevat, is elastine.[7] Hydroxyproline wordt dan ook gebruikt als indicator om de hoeveelheid collageen en/of gelatine te bepalen.

Daarnaast worden hydroxyproline-rijke glycoproteïnen gevonden in celwanden van planten.

Klinische relevantie[bewerken]

Voor de hydroxylatie van proline is ascorbinezuur (vitamine C) nodig. De meest opvallende, eerste effecten (bv. haaruitval) van gebrek aan ascorbinezuur bij mensen zijn een gevolg van een defect in de hydroxylatie van proline. Hierdoor neemt de stabiliteit van collageenmoleculen af, dat resulteert in scheurbuik.

Overige afbeeldingen[bewerken]

Bronnen, noten en/of referenties
  1. Nakajima, T. and Volcani, B.E. (1969). 3,4-Dihydroxyproline: a new amino acid in diatom cell walls. Science, 164, 1400-1401. PMID 5783709
  2. Alexopoulos, C.J., Mims C.W. and Blackwell, M.(1996). Introductory Mycology, 4th ed., p. 687-688. (New York: John Wiley & Sons). ISBN 0-471-52229-5.
  3. Nelson, D. L. and Cox, M. M. (2005) Lehninger's Principles of Biochemistry, 4th Edition, W. H. Freeman and Company, New York.
  4. Brinckmann, J., Notbohm, H. and Müller, P.K. (2005) Collagen, Topics in Current Chemistry 247, Springer, Berlin.
  5. Bella, J., Eaton, M., Brodsky, B. and Berman, H.M. (1994). Science 266, 75-81. PMID 7695699
  6. Kotch F.W., Guzei I.A. and Raines R.T. (2008). Stabilization of the collagen triple helix by O-methylation of hydroxyproline residues. Journal of the American Chemical Society, 130, 2952-2953. PMID 18271593
  7. Ward, A. G. and Courts, A. (1977) The Science and Technology of Gelatin, Academic Press, New York.