Bèta-amyloïd

Uit Wikipedia, de vrije encyclopedie
Dit is een oude versie van deze pagina, bewerkt door Wimpus (overleg | bijdragen) op 19 nov 2017 om 16:21. (Wimpus heeft pagina Bèta amyloïd hernoemd naar Bèta-amyloïd: Losschrijfziekte, nu titel volgens Pinkhof Geneeskundig woordenboek.)
Deze versie kan sterk verschillen van de huidige versie van deze pagina.
Bèta-amyloïd (A4) voorlopereiwit
Bèta-amyloïd
Identificatie
Symbolen APP
AD1
Externe identificaties
UniProt P05067
OMIM 104760
Entrez 351
RefSeq NM_000484
Genoomgegevens
Locus Chr. 21 q21.2
Chromosoom
Portaal  Portaalicoon   Biologie

Met bèta-amyloïd[1] ( of Abeta) wordt gedoeld op peptiden met 36 tot 43 aminozuren die sterk geassocieerd zijn met de ziekte van Alzheimer. Het vormt het hoofdonderdeel van de amyloïde plaques in de hersenen van patiënten met alzheimer.[2] De peptiden komen van het grotere amyloïdvoorlopereiwit (afgekort tot APP, naar het Engels "amyloid precursor protein"). Aβ wordt van APP afgespleten door bèta- en gamma-secretase. Aβ-moleculen kunnen samenklonteren tot flexibele, oplosbare oligomeren. Men denkt dat zekere verkeerd gevouwen oligomeren ervoor kunnen zorgen dat Aβ ook verkeerd gevouwen wordt, wat leidt tot een kettingreactie die lijkt op prionontsteking. De oligomeren zijn giftig voor zenuwcellen.[3] Het andere eiwit dat betrokken is bij de ziekte van Alzheimer, het tau-eiwit, vormt ook prion-achtige verkeerd gevouwen oligomeren. Er zijn aanwijzingen dat verkeerd gevouwen Aβ ervoor kan zorgen dat tau zich verkeerd vouwt.[4][5]

De functie van bèta-amyloïd bij gezonde mensen en dieren is nog niet goed bekend.[6] Aβ wordt vooral in verband gebracht met de plaques die zich in de hersenen vormen bij de ziekte van Alzheimer.