Globulair eiwit
Globulaire eiwitten of sferoproteïnen zijn eiwitten met een bolvormige tertiaire structuur. Van alle typen eiwitten zijn globulaire eiwitten de meest abundante groep (de andere typen zijn vezeleiwitten, ongestructureerde eiwitten en membraaneiwitten). Globulaire eiwitten zijn, in tegenstelling tot vezel- of membraaneiwitten, relatief goed oplosbaar in water.[1] Er zijn veel verschillende eiwitten die zich meer of minder opvouwen in een sferische conformatie, dus bestaan er diverse families van globulaire eiwitten.[2]
De functies van globulaire eiwitten zijn divers: katalyse, signaaloverdracht, genexpressie en afweer (immunoglobulinen). Een belangrijke eigenschappen van globulaire eiwitten is dat ze goed oplosbaar zijn in de waterfase waarin ze actief zijn. Dit komt doordat de meeste polaire aminozuurresiduen van het eiwit naar buiten uitsteken en interacties aan kunnen gaan met het omliggende water. De apolaire aminozuren liggen voornamelijk naar binnen. Een voorbeeld van een eiwit dat zich op deze manier opvouwt is cytochroom c of myoglobine.[3]
Een van de best bestudeerde eiwitfamilies met een duidelijk globulaire structuur, zijn de globinen. Deze evolutionair verwante eiwitten hebben een rol in binding en transport van zuurstof (hemoglobine, myoglobine). In globinen vouwen zich acht alfa-helices (A-H) tot een compacte bolvormige structuur, wat van belang is voor stabilisatie van de heemgroep en de oplosbaarheid van het eiwit.
Zie ook
[bewerken | brontekst bewerken]Bronnen
- Schuit, F.C (2000). Medische biochemie. Bohn Stafleu Van Loghum, Houten, 76–78. ISBN 9031330205.
- (en) Reginald H. Garrett, Charles M. Grisham (2008). Biochemistry. Cengage Learning, 152–153. ISBN 9780495109358.
- ↑ (en) Andreeva A, Howorth D, Chothia C, Kulesha E, Murzin AG (2014). SCOP2 prototype: a new approach to protein structure mining. Nucleic Acids Research 42 (Database issue): D310-4. PMID 24293656. PMC 3964979. DOI: 10.1093/nar/gkt1242.
- ↑ Travaglini-Allocatelli C, Ivarsson Y, Jemth P, Gianni S (February 2009). Folding and stability of globular proteins and implications for function. Current Opinion in Structural Biology 19 (1): 3–7. PMID 19157852. DOI: 10.1016/j.sbi.2008.12.001.
- ↑ Frederic H. Martini (2008). Anatomie en fysiologie: een inleiding. Pearson Education, p. 53. ISBN 9789043013895.