Supercomplex

Het respirasoom van zoogdieren. Complex I in geel, Complex III in groen, and Complex IV in paars. A, B en E zijn zijaanzichten van de complexen, rechtop in het membraan georiënteerd. D is een aanzicht vanuit de intermembrane ruimte. C en F zijn onderaanzichten, bekeken vanuit de matrix.

Uit modern structuurbiologisch onderzoek is gebleken dat de eiwitcomplexen van de mitochondriale ademhalingsketen zich verenigen tot zeer grote supramoleculaire structuren genaamd supercomplexen. Deze supercomplexen werken als een functionele eenheid om protonen over het membraan te pompen door elektronen (uit NADH) door te geven binnen het supercomplex. Doordat de eiwitcomplexen dicht op elkaar liggen, kunnen ubichinon en cytochroom c zeer efficiënt elektronen doorgeven binnen het supercomplex.^[1]

Voor het inzicht dat de eiwitcomplexen van de ademhalingsketen kwamen vanaf de jaren 2000 steeds meer aanwijzingen. Het was in strijd met de meer conventionele visie dat de eiwitcomplexen los in het mitochondriale membraan voorkwamen. In zoogdieren komen Complex I, Complex III en Complex IV samen tot een enorm supercomplex van ongeveer 1.7 miljoen dalton: het zogenaamde respirasoom.^[2]

Respirasomen zijn aangetroffen in verschillende zoogdierlijke weefsels, waaronder hersenen, lever, nieren, skeletspieren en hartcellen.^[3] Ook in planten, schimmels en C. elegans zijn vergelijkbare supercomplexen gevonden.^[4]

Zie ook[bewerken | brontekst bewerken]

Oxidatieve fosforylering

Bronnen

↑ (en) Vartak R, Porras C, Bai Y. (2013). Respiratory supercomplexes: structure, function and assembly. Protein & Cell 4 (8): 582–590. PMID 23828195. DOI: 10.1007/s13238-013-3032-y.
↑ (en) Alberts, B. (2015). Molecular Biology of The Cell, 6th edition. Garland Science, New York, 772-773. ISBN 978-0-8153-4464-3.
↑ (en) Reifschneider N, Goto S, Nakamoto H. (2006). Defining the Mitochondrial Proteomes from Five Rat Organs in a Physiologically Significant Context Using 2D Blue-Native/SDS-PAGE. Journal of Proteome Research 5 (5): 1117–1132. PMID 16674101. DOI: 10.1021/pr0504440.
↑ (en) Suthammarak W, Somerlot B, Opheim E. (2013). Novel interactions between mitochondrial superoxide dismutases and the electron transport chain. Aging Cell 12 (6): 1132–1140. PMID 23895727. PMC 3838459. DOI: 10.1111/acel.12144.

[VartakPorras2013-1] (en) Vartak R, Porras C, Bai Y. (2013). Respiratory supercomplexes: structure, function and assembly. Protein & Cell 4 (8): 582–590. PMID 23828195. DOI: 10.1007/s13238-013-3032-y.

[2] (en) Alberts, B. (2015). Molecular Biology of The Cell, 6th edition. Garland Science, New York, 772-773. ISBN 978-0-8153-4464-3.

[ReifschneiderGoto2006-3] (en) Reifschneider N, Goto S, Nakamoto H. (2006). Defining the Mitochondrial Proteomes from Five Rat Organs in a Physiologically Significant Context Using 2D Blue-Native/SDS-PAGE. Journal of Proteome Research 5 (5): 1117–1132. PMID 16674101. DOI: 10.1021/pr0504440.

[SuthammarakSomerlot2013-4] (en) Suthammarak W, Somerlot B, Opheim E. (2013). Novel interactions between mitochondrial superoxide dismutases and the electron transport chain. Aging Cell 12 (6): 1132–1140. PMID 23895727. PMC 3838459. DOI: 10.1111/acel.12144.

[1]

[2]

[3]

[4]