Bèta-barrel: verschil tussen versies
Verwijderde inhoud Toegevoegde inhoud
Nieuwe pagina aangemaakt met '{{Dubbele afbeelding|right|Sucrose porin 1a0s.png|220|Rbp 1brp.png|160|18-strengse β-barrel. Dit is een porie-eiwit van de bacterie ''[...' |
k clean up en/of Typo fixing, replaced: {{citeer journal → {{citeer tijdschrift (4), | journal = → |tijdschrift= (4), | date = → |datum= (5), | title = → |titel= (5), |publisher= → |uitgever=, |location= met AWB |
||
| Regel 1: | Regel 1: | ||
{{Dubbele afbeelding|right|Sucrose porin 1a0s.png|220|Rbp 1brp.png|160|18-strengse β-barrel. Dit is een [[Membraaneiwit|porie-eiwit]] van de bacterie ''[[Salmonella|S. typhimurium]]'' dat [[sucrose]] doorlaat ([[Protein Data Bank|PDB]]: {{PDB|1A0S}}).|8-strengs β-barrel. Retinol-bindind proteïne (RBD) met [[retinol]] (blauw) ([[Protein Data Bank|PDB]]: {{PDB|1RBP}}).}} |
{{Dubbele afbeelding|right|Sucrose porin 1a0s.png|220|Rbp 1brp.png|160|18-strengse β-barrel. Dit is een [[Membraaneiwit|porie-eiwit]] van de bacterie ''[[Salmonella|S. typhimurium]]'' dat [[sucrose]] doorlaat ([[Protein Data Bank|PDB]]: {{PDB|1A0S}}).|8-strengs β-barrel. Retinol-bindind proteïne (RBD) met [[retinol]] (blauw) ([[Protein Data Bank|PDB]]: {{PDB|1RBP}}).}} |
||
De '''bèta-barrel''' of het '''bèta-vat''' is een [[eiwitstructuur|vouwingsstructuur]] in [[proteïne|eiwitten]] bestaande uit herhalende [[bèta-sheet|bèta-platen]] die in een [[cilinder (meetkunde)|cilindrische]] conformatie zijn gedraaid. Beta-barrels zijn vernoemd naar hun gelijkenis met [[vat (verpakking)|vat]]en (Engels: ''barrels'') waarin men vloeistoffen bewaart. De meeste bèta-barrels zijn wateroplosbare eiwitten die een [[hydrofoob]] [[ligand (biochemie)|ligand]] kunnen binden. Ze komen ook voor in membranen en spelen dan een rol als selectief doorlatend [[membraaneiwit]]. Maar liefst 2–3% van de genen van gramnegatieve bacteriën coderen voor bèta-barrels in membranen.<ref name="Wimley">{{citeer |
De '''bèta-barrel''' of het '''bèta-vat''' is een [[eiwitstructuur|vouwingsstructuur]] in [[proteïne|eiwitten]] bestaande uit herhalende [[bèta-sheet|bèta-platen]] die in een [[cilinder (meetkunde)|cilindrische]] conformatie zijn gedraaid. Beta-barrels zijn vernoemd naar hun gelijkenis met [[vat (verpakking)|vat]]en (Engels: ''barrels'') waarin men vloeistoffen bewaart. De meeste bèta-barrels zijn wateroplosbare eiwitten die een [[hydrofoob]] [[ligand (biochemie)|ligand]] kunnen binden. Ze komen ook voor in membranen en spelen dan een rol als selectief doorlatend [[membraaneiwit]]. Maar liefst 2–3% van de genen van gramnegatieve bacteriën coderen voor bèta-barrels in membranen.<ref name="Wimley">{{citeer tijdschrift | auteur = Wimley WC |titel= The versatile beta-barrel membrane protein |tijdschrift= Current Opinion in Structural Biology | volume = 13 | issue = 4 |pagina's= 404–11 |datum= 2003 | pmid = 12948769 | taal=en|doi = 10.1016/S0959-440X(03)00099-X }}</ref> |
||
Over het algemeen bestaan de β-strengen van een bèta-barrel uit afwisselende [[polaire verbinding|polaire]] en [[apolaire verbinding|apolaire]] aminozuren. De apolaire aminozuren wijzen naar binnen en vormen een hydrofobe kern. De polaire aminozuren wijzen naar de buitenkant (naar het omliggende water). Bij membraaneiwitten die bèta-barrels bevatten, is dit patroon omgekeerd: de hydrofobe residuen wijzen dan naar buiten en zijn in contact met de omringende [[lipide dubbellaag|lipiden]].<ref>{{en}}{{sc|Zhang, X. C., & Han, L.}} (2016). How does a β-barrel integral membrane protein insert into the membrane?. ''Protein & cell'', '''7''' (7), 471–477. {{doi|10.1007/s13238-016-0273-6}}.</ref> |
Over het algemeen bestaan de β-strengen van een bèta-barrel uit afwisselende [[polaire verbinding|polaire]] en [[apolaire verbinding|apolaire]] aminozuren. De apolaire aminozuren wijzen naar binnen en vormen een hydrofobe kern. De polaire aminozuren wijzen naar de buitenkant (naar het omliggende water). Bij membraaneiwitten die bèta-barrels bevatten, is dit patroon omgekeerd: de hydrofobe residuen wijzen dan naar buiten en zijn in contact met de omringende [[lipide dubbellaag|lipiden]].<ref>{{en}}{{sc|Zhang, X. C., & Han, L.}} (2016). How does a β-barrel integral membrane protein insert into the membrane?. ''Protein & cell'', '''7''' (7), 471–477. {{doi|10.1007/s13238-016-0273-6}}.</ref> |
||
Bèta-barrels kunnen worden geclassificeerd in termen van twee parameters: het aantal β-strengen in de bèta-plaat ({{mvar|n}}) en de zogenaamde ''shear number'' ({{mvar|s}}), een maat voor de afschuiving van de eerste en de laatste streng.<ref>{{citeer |
Bèta-barrels kunnen worden geclassificeerd in termen van twee parameters: het aantal β-strengen in de bèta-plaat ({{mvar|n}}) en de zogenaamde ''shear number'' ({{mvar|s}}), een maat voor de afschuiving van de eerste en de laatste streng.<ref>{{citeer tijdschrift | auteur = Murzin AG, Lesk AM, Chothia C |titel= Principles determining the structure of beta-sheet barrels in proteins. I. A theoretical analysis |tijdschrift= Journal of Molecular Biology | volume = 236 | issue = 5 |pagina's= 1369–81 |datum= 1994 | pmid = 8126726 | doi = 10.1016/0022-2836(94)90064-7 }}</ref> Deze twee parameters ({{mvar|n}} en {{mvar|s}}) zijn evenredig aan de [[hellingsgraad]] van de β-strengen ten opzichte van de lengte-as van de bèta-barrel.<ref>{{citeer tijdschrift | auteur = Murzin AG, Lesk AM, Chothia C |titel= Principles determining the structure of beta-sheet barrels in proteins. II. The observed structures |taal=en|tijdschrift= Journal of Molecular Biology | volume = 236 | issue = 5 |pagina's= 1382–400 |datum= 1994 | pmid = 8126727 | doi = 10.1016/0022-2836(94)90065-5 }}</ref><ref name="Liu">{{citeer tijdschrift | auteur = Liu WM |titel= Shear numbers of protein beta-barrels: definition refinements and statistics |tijdschrift= Journal of Molecular Biology | volume = 275 |taal=en| issue = 4 |pagina's= 541–5 |datum= 1998 | pmid = 9466929 | doi = 10.1006/jmbi.1997.1501 }}</ref> |
||
==Zie ook== |
==Zie ook== |
||
| Regel 13: | Regel 13: | ||
{{Appendix||2= |
{{Appendix||2= |
||
==Bronnen== |
==Bronnen== |
||
* {{citeer boek|auteur=Branden, C. & Tooze J. |taal=en| |
* {{citeer boek|auteur=Branden, C. & Tooze J. |taal=en|titel=Introduction to protein structure|datum=1999|uitgever=Garland Pub.|plaats=New York|isbn=978-0-8153-2304-4|edition=2nd|pagina's=67–71}} |
||
{{References}} |
{{References}} |
||
==Externe links== |
==Externe links== |
||
Versie van 15 mei 2020 21:57
|
| |
18-strengse β-barrel. Dit is een porie-eiwit van de bacterie S. typhimurium dat sucrose doorlaat (PDB: 1A0S).
|
De bèta-barrel of het bèta-vat is een vouwingsstructuur in eiwitten bestaande uit herhalende bèta-platen die in een cilindrische conformatie zijn gedraaid. Beta-barrels zijn vernoemd naar hun gelijkenis met vaten (Engels: barrels) waarin men vloeistoffen bewaart. De meeste bèta-barrels zijn wateroplosbare eiwitten die een hydrofoob ligand kunnen binden. Ze komen ook voor in membranen en spelen dan een rol als selectief doorlatend membraaneiwit. Maar liefst 2–3% van de genen van gramnegatieve bacteriën coderen voor bèta-barrels in membranen.[1]
Over het algemeen bestaan de β-strengen van een bèta-barrel uit afwisselende polaire en apolaire aminozuren. De apolaire aminozuren wijzen naar binnen en vormen een hydrofobe kern. De polaire aminozuren wijzen naar de buitenkant (naar het omliggende water). Bij membraaneiwitten die bèta-barrels bevatten, is dit patroon omgekeerd: de hydrofobe residuen wijzen dan naar buiten en zijn in contact met de omringende lipiden.[2]
Bèta-barrels kunnen worden geclassificeerd in termen van twee parameters: het aantal β-strengen in de bèta-plaat (n) en de zogenaamde shear number (s), een maat voor de afschuiving van de eerste en de laatste streng.[3] Deze twee parameters (n en s) zijn evenredig aan de hellingsgraad van de β-strengen ten opzichte van de lengte-as van de bèta-barrel.[4][5]
Zie ook
Bronnen
Externe links |
Zie de categorie Protein Domain: Beta barrel van Wikimedia Commons voor mediabestanden over dit onderwerp.