Alfa-helix

Uit Wikipedia, de vrije encyclopedie
Ga naar: navigatie, zoeken
Een voorstelling van de 3D-structuur van myoglobine, die gekleurde α-helices toont

Bij proteïnen is de α-helix een belangrijk eiwitmotief. Dit motief werd voor het eerst gepostuleerd door Linus Pauling, Robert Corey, en Herman Branson in 1951. Hiervoor baseerden zij zich op de bekende kristalstructuren van de aminozuren en op Paulings voorspelling van de vlakke peptidebinding.

De aminozuren komen voor in een helixvorm van ongeveer 5 Å (0,5 nm) breed. Elk aminozuur is verantwoordelijk voor een draaiing van 100° rond de as van de helix, met andere woorden er komen 3,6 aminozuren per draai rond de as voor. Dit komt overeen met een vooruitgang van 1,5 Å (0,15 nm) langs de helixas De dicht opeengepakte α-helix is een zeer stabiel structureel motief omdat er haast geen vrije ruimte is. Bovendien komen er stabiliserende waterstofbruggen voor tussen de N-H groep van het nde aminozuur en de C=O van het (n+4)de aminozuur.

Een helix is normaal gezien geladen: de N-terminus is positief, terwijl de C-terminus negatief geladen is. Deze ladingsopbouw werkt destabiliserend. Aan de N-terminus van de helix komen daarom vaak negatief geladen aminozuren (zoals glutaminezuur) voor. Positief geladen aminozuren, zoals lysine, komen echter minder vaak voor aan de N-terminus.

In een schematische voorstelling van eiwitten wordt een α-helix voorgesteld door een gekleurde pijl draaiend rond een centrale as.

Zie ook[bewerken]