Aminozuur

Uit Wikipedia, de vrije encyclopedie
Ga naar: navigatie, zoeken
Algemene structuur van α-aminozuren

Een aminozuur is algemeen een organische verbinding die zowel een carboxygroep (-COOH) als een aminegroep (-NH2) bezit. Meestal worden in de biochemie met aminozuren specifiek α-aminozuren bedoeld. Bij dit soort verbindingen staan de carboxygroep en de aminogroep op hetzelfde (meestal chirale) koolstofatoom. α-Aminozuren zijn de bouwstenen van peptiden, polypeptiden en proteïnen (eiwitten). Daarnaast dienen sommige aminozuren als precursor in de biosynthese van andere aminen, zoals de verschillende catecholaminen die uit tyrosine bereid worden.

In de natuur zijn ruim tachtig verschillende aminozuren aangetroffen. In menselijke eiwitten komen twintig verschillende aminozuren voor. Deze worden de fundamentele aminozuren genoemd. Bij de spijsvertering worden de aminozuren onder invloed van enzymen uit de eiwitten vrijgemaakt. Uit de vrijgekomen aminozuren kan het organisme zijn eigen specifieke eiwitten weer opbouwen. Het organisme kan een aantal aminozuren zelf synthetiseren, andere echter niet. Deze laatste moeten in het voedsel aanwezig zijn. Men noemt ze de essentiële aminozuren of noodzakelijke aminozuren. Volwassen mensen hebben acht van deze essentiële aminozuren nodig: lysine, tryptofaan, fenylalanine, leucine, isoleucine, threonine, methionine en valine.

Structurele eigenschappen[bewerken]

De algemene formule voor een α-aminozuur is R-CH(NH2)-COOH. De R staat voor Residu-groep, een functionele groep die er eventueel aan kan zitten. Dergelijke moleculen bezitten dus aan beide uiteinden groepen die met de groepen van andere aminozuren kunnen reageren.

Hierbij reageert de carboxygroep met de amine-groep en vormt onder afsplitsing van water (condensatiereactie) een peptidebinding. De verbinding die dan is ontstaan heet een amide. De nieuwe verbinding bezit opnieuw een carboxy- en een aminegroep.

Vorming van een peptidebinding tussen twee aminozuren

Dit opent de mogelijkheid om een keten (polymeer) van aminozuren te maken met behulp van herhaalde kop-staartreacties. Zo'n molecule wordt een peptide genoemd, en afhankelijk van het aantal betrokken aminozuren worden ze di-, tri-, tetra-, pentapeptiden etc. genoemd. Eiwitten zijn polypeptiden en vormen een groot deel van de chemische machinerie van de cel. Zij worden voor allerlei doeleinden gebruikt.

In de natuur komen een kleine honderd verschillende aminozuren voor. Aminozuren zijn vooral bekend als bouwsteen voor eiwitten en andere polypeptiden. Eiwitten worden opgebouwd uit twintig verschillende bouwstenen die dan in de wandelgangen de twintig aminozuren heten, hoewel niet alle twintig ook echt aminozuren zijn. Micro-organismen en planten maken vaak ook andere dan deze eiwit-aminozuren aan, zoals die in nisine en alamethicinine voorkomen. Nisine wordt gebruikt als conserveermiddel.

Voor de mens zijn een aantal aminozuren essentieel; het zijn aminozuren, die de mens niet zelf vanuit de andere aminozuren kan maken en die via het voedsel moeten worden opgenomen. De andere (niet-essentiële aminozuren) kunnen in principe wel zelf gemaakt worden, hetzij uit de andere aminozuren, hetzij uit andere bouwstoffen.

Aminozuren in een eiwit kunnen op diverse manieren bepaald worden. Daartoe wordt het eiwit eerst in brokstukken opgesplitst. Dit kan gebeuren door zure hydrolyse van het eiwit in 6 N zoutzuur bij verhoogde temperatuur. daarna worden de brokstukken van elkaar gescheiden met behulp van hoge druk vloeistofchromatografie (HPLC), gekleurd met ninhydrine kleuring en gedetecteerd bij 440 (proline) en 570 nm. Deze methode is bekend onder de naam Moore&Stein zure hydrolyse van eiwitten. De brokstukken kunnen ook gescheiden worden door middel van elektroforese.

Overzicht van de 20 fundamentele aminozuren[bewerken]

Onderstaande tabel geeft een overzicht van de 20 standaardaminozuren en hun primaire eigenschappen:

De twintig aminozuren die in eiwitten voorkomen
Naam 3-lettercode 1-lettercode Essentieel Lading bij pH=7[1] Polariteit van de zijketen[1] R-groep
Alanine Ala A neutraal apolair -CH3
Arginine Arg R
K*
positief polair -CH2-CH2-CH2-HN-(HN)=C(NH2)
Asparagine Asn N neutraal polair -CH2-CO-NH2
Asparaginezuur Asp D negatief polair -CH2-COOH
Cysteïne Cys C
S*
neutraal polair -CH2-SH
Fenylalanine Phe F
X
neutraal apolair -CH2-Ph
Glutamine Gln Q neutraal polair -CH2-CH2-CO-NH2
Glutaminezuur Glu E negatief polair -CH2-CH2-COOH
Glycine Gly G neutraal polair -H
Histidine His H
K*
positief polair -CH2-cycl(C=CH-N=CH-NH)
Isoleucine Ile I
X
neutraal apolair -CH-(CH3)-CH2CH3
Leucine Leu L
X
neutraal apolair -CH2-CH-(CH3)2
Lysine Lys K
X
positief polair -CH2-CH2-CH2-CH2-NH2
Methionine Met M
X
neutraal apolair -CH2-CH2-S-CH3
Proline Pro P neutraal apolair -CH2CH2CH2-
Serine Ser S neutraal polair -CH2-OH
Threonine Thr T
X
neutraal polair -CH(OH)-CH3
Tryptofaan Trp W
X
neutraal apolair -CH2-cyclo(Ph-NH-CH=C)
Tyrosine Tyr Y
S*
neutraal polair -CH2-p-Ph-OH
Valine Val V
X
neutraal apolair -CH-(CH3)2

X = essentieel
S = semi-essentieel (essentieel voor premature baby's en zieke volwassenen)
K = alleen essentieel voor jonge kinderen

Typen aminozuren[bewerken]

  • α-aminozuren, waarbij de carboxy- en aminogroep aan hetzelfde koolstofatoom zitten,
  • β-aminozuren, waarbij de carboxy- en aminogroep aan naast elkaar gelegen koolstofatomen zitten
  • γ-aminozuren, waarbij de carboxy- en aminogroep door drie koolstofatomen van elkaar gescheiden zijn.
  • ω-aminozuren, waarbij de carboxy- en aminogroep aan de uiteinden van (lange) koolstofketens zitten. Deze worden gebruikt voor het maken van polyamiden.

Bij alle biologisch belangrijke aminozuren zit de amino- en de carboxygroep vast aan hetzelfde koolstofatoom, zodat ze allemaal met de algemene formule R-CH(NH2)-COOH voorgesteld kunnen worden. Zij verschillen dus in de groep R.

Een belangrijk γ-aminozuur (toevallig ook ω-aminozuur) is gamma-aminoboterzuur (GABA).

Fysische eigenschappen van in de natuur voorkomende α-aminozuren[bewerken]

Voorkomen[bewerken]

Bij normale omstandigheden (25 °C, atmosferische druk) zijn α-aminozuren in oplossing neutraal geladen (of ongeladen) als de zuurgraad (pH) gelijk is aan het isoelektrisch punt. De aminogroep heeft dan doorgaans een H+ opgenomen, de COOH-groep heeft er een afgestaan:

\mathrm{H_2N{-}CHR{-}COOH \ \rightleftharpoons\ H_3N^+{-}CHR{-}COO^-}

De reacties tussen de verschillende vormen zijn allemaal evenwichten. Dit betekent dat in het iso-elektrisch punt naast de twee genoemde vormen van het aminozuur ook de positief geladen vorm (aminogroep heeft een H+ opgenomen, COOH nog niet afgestaan) en de negatief geladen vorm (aminogroep nog neutraal, COOH wel al H+ afgestaan) in gelijke aantallen voorkomen. Alle vormen van het aminozuur samen hebben dan nog steeds een netto lading van 0.

Als het aminozuur voorkomt in de vorm NH3+-CHR-COO-, dan spreekt men van een zwitterion; het aminozuur is evenveel positief als negatief geladen en de aanwezigheid van formele ladingen kan ongedaan gemaakt worden door een transfer van protonen (H+).

  • Bij een pH lager dan het iso-elektrisch punt (zuurder) komt een steeds groter deel van het aminozuur voor als NH3+-CHR-COOH
  • Bij een pH hoger dan het iso-elektrisch punt (basischer) komt het aminozuur steeds meer voor in de vorm NH2-CHR-COO-

Optische activiteit[bewerken]

Alle α-aminozuren (behalve glycine) hebben een asymmetrisch koolstofatoom (chiraal koolstofatoom). Dit betekent dat deze aminozuren in twee vormen (isomeren) kunnen voor komen, de L-vorm en de D-vorm — deze twee vormen zijn het spiegelbeeld van elkaar (zie optische isomerie). De natuurlijke aminozuren komen in de L-vorm voor.

Deze twee isomeren hebben de eigenschap dat zij het polarisatievlak van gepolariseerd licht over een bepaalde hoek kunnen draaien. De hoek α waarover het polarisatievlak gedraaid wordt hangt af van het soort aminozuur, de concentratie, temperatuur en de afstand die het gepolariseerde licht door de oplossing aflegt.

{\alpha } = {[\alpha ]}^{25^{\circ}\mathrm{C}}_\mathrm{D}\cdot l\cdot c

met hierin:

Naam Ontledingstemperatuur Oplosbaarheid in water [\alpha]^{25^\circ\mathrm{C}}_\mathrm{D} Zuurconstanten Isoelektrisch punt moleculaire massa
(in °C) (in g/100 mL bij 25 °C) pK1 pK2 pK3 pH in g/mol
Alanine 297 16,7 8,5 2,35 9,87 6,11 89
Arginine 244 15 12,5 1,82 8,99 13,20 10,76 174
Asparagine 234 3,5 -5,4 2,02 8,80 5,41 132
Asparaginezuur 270 0,54 25,0 1,99 3,90 10,00 2,98 133
Cysteïne 121 16,0 6,5 1,86 8,35 10,34 5,02 121
Glutamine 185 3,7 6,1 2,17 9,13 5,65 146
Glutaminezuur 247 0,86 31,4 2,13 4,32 9,95 3,08 147
Glycine 233 25 2,35 9,78 6,06 75
Histidine 287 4,2 -39,7 1,81 6,05 9,15 7,64 155
Isoleucine 284 4,1 11,3 2,32 9,76 6,04 131
Leucine 293 2,4 -10,8 2,33 9,74 6,04 131
Lysine 225 erg oplosbaar 14,6 2,16 9,20 10,80 9,47 146
Methionine 280 3,4 -8,2 2,17 9,27 5,74 149
Fenylalanine 283 3,0 -35,1 2,58 9,24 5,91 165
Proline 220 162 -85,0 1,95 10,64 6,30 115
Serine 228 5,0 -6,8 2,19 9,44 5,68 105
Threonine 225 erg oplosbaar -28,3 2,09 9,10 5,60 119
Tryptofaan 289 1,1 -31,5 2,43 9,44 5,88 204
Tyrosine 342 0,04 -10,6 2,20 9,11 10,07 5,63 181
Valine 315 8,9 13,9 2,29 9,72 6,00 117


Oplosbaarheid[bewerken]

De oplosbaarheid hangt voornamelijk af van de polariteit van de zijketen (R) van het α-aminozuur af. Hierdoor kan het α-aminozuur in meer of mindere mate hydrofiel dan wel hydrofoob zijn. Dit beïnvloedt hun interactie met andere structuren, zowel binnen een eiwit zelf, als met andere eiwitten of omliggend weefsel. De verdeling van hydrofiele en hydrofobe α-aminozuren in een eiwit bepaalt de tertiaire structuur van het eiwit, terwijl de plaats van de α-aminozuren aan het oppervlak van het eiwit de quaternaire structuur beïnvloedt.

Oplosbare eiwitten hebben een oppervlak dat rijk is aan polaire aminozuren zoals serine en threonine, terwijl membraaneiwitten aan de buitenkant hydrofobe aminozuren hebben die zich hechten aan een lipidemembraan. Zo bevatten eiwitten die positief geladen moleculen aan hun oppervlak binden veel negatief geladen α-aminozuren (zoals glutaminezuur en asparaginezuur), terwijl eiwitten die negatief geladen moleculen binden een oppervlak bezitten dat rijk is aan lysine en arginine.

Hydrofobe interacties ontstaan tussen hydrofobe aminozuren, de alifatische en de aromatische aminozuren. Hydrofiele en hydrofobe interacties tussen naburige eiwitten hoeven niet af te hangen van de zijketens van de α-aminozuren. Andere ketens kunnen zich aan het eiwit hechten en zo hydrofobe lipoproteïnen of hydrofobe glycoproteïnen vormen.

Synthese van eiwitten[bewerken]

Ribosomen lezen mRNA af en bouwen aan de hand daarvan een polypeptide of eiwit. Dit proces heet translatie. Het tRNA (transport RNA) zorgt voor de aanvoer van aminozuren naar het ribosoom toe die deze omzet in een polypeptide of eiwit.

De genetische code

mRNA bestaat uit een sequentie van basen, welke per drietal (codon) coderen voor een specifiek aminozuur. Zo zal de sequentie ACC en ACA resulteren in de aankoppeling van een threoninemolecuul aan het polypeptide.

Aandoeningen[bewerken]

Mensen die lijden aan fenylketonurie kunnen geen fenylalanine afbreken en omzetten in tyrosine en moeten dit dus met het voedsel binnen krijgen. Doordat het fenylalanine zich in het bloed en het ruggenmerg ophoopt, kunnen er zenuwcellen beschadigd raken en treedt uiteindelijk hersenbeschadiging op. Daarom wordt er bij pasgeborenen met een hielprik bloed afgenomen en worden zij op deze afwijking gecontroleerd. Met een dieet zijn ernstige problemen redelijk te voorkomen.

Zie ook[bewerken]

Externe links[bewerken]

Bron

  • Andrew Streitweiser, Clayton H., Hethcock, Edward M. Kasour (1998) - Introduction to organic chemistry, 4th edition, Prentice Hall Inc. - ISBN 0-13-973850-9

Verwijzing

  1. a b (en) Garrett, R.H.; Grisham, C.M, Biochemistry, Brooks Cole, 2006, “4.1 · Amino Acids: Building Blocks of Proteins”, p. 82-86