Eiwitvouwing

Uit Wikipedia, de vrije encyclopedie
Ga naar: navigatie, zoeken
Eiwit voor en na vouwing
De verschillende structuren van een eiwit van primair naar quaternair

Eiwitvouwing of eiwitopvouwing (Engels: protein folding) is het proces waarbij een eiwit verondersteld wordt zijn driedimensionale functionele vorm of conformatie aan te nemen. Het is een fysisch proces waarbij een polypeptide vanuit een random coil (een statistische keten) vouwt in haar karakteristieke en functionele driedimensionale eiwitstructuur.[1]

Elk eiwit bestaat uit een ongevouwen polypeptide of random coil wanneer het bij de eiwitsynthese van een mRNA-sequentie getransleerd wordt naar een lineaire keten van aminozuren. Deze polypeptide heeft geen stabiele (langdurige) driedimensionale structuur (links in de figuur). Aminozuren reageren met elkaar voor het vormen van een duidelijk omlijnde driedimensionale structuur, het gevouwen eiwit (rechts in de figuur). Het gevouwen eiwit wordt het natieve stadium genoemd. De driedimensionale structuur wordt bepaald door de aminozuursequentie (Anfinsens dogma).[2] Experimenten in de jaren 80 van de twintigste eeuw laten zien dat het codon voor een aminozuur ook de eiwitstructuur kan beïnvloeden. [3]

Chaperonne-eiwitten[bewerken]

Om eiwitten tijdens de vouwing te begeleiden en om slecht gevouwen eiwitten te hervouwen zijn zowel pro- als eukaryoten uitgerust met chaperonne-eiwitten. Vooral in een te warm milieu kunnen eiwitten onjuist vouwen en wordt de productie van chaperonnes door de cel verhoogd. Daarom zijn de meeste chaperonne-eiwitten ook hitte-schok-eiwitten (Engels: heat shock proteins). Ondanks de activiteit van de chaperonnes zal slechts 20% van de nieuw gevormde aminozuurketens zijn juiste vouwing krijgen en als eiwit gaan werken.

Voorbeelden van gevouwen eiwitten[bewerken]

Voorbeelden van gevouwen eiwitten zijn:

Zie ook[bewerken]

Bronnen, noten en/of referenties
  1. Alberts, Bruce; Alexander Johnson, Julian Lewis, Martin Raff, Keith Roberts, and Peter Walters, Molecular Biology of the Cell; Fourth Edition, Garland Science, New York and London, 2002, “The Shape and Structure of ProteinsISBN 0-8153-3218-1.
  2. Anfinsen, C. (1972). The formation and stabilization of protein structure. Biochem. J. 128 (4): 737–49 . PMID:4565129. PMC:1173893.
  3. Robert Saunders, Charlotte M. Deane (2010). Synonymous codon usage influences the local protein structure observed. Nucleic Acids Research 38 (19): 6719–6728 (Oxford University Press). PMC:2965230. DOI:10.1093/nar/gkq495.