Myoglobine

Uit Wikipedia, de vrije encyclopedie
Ga naar: navigatie, zoeken
Esculaap Neem het voorbehoud bij medische informatie in acht.
Raadpleeg bij gezondheidsklachten een arts.
3D-structuur van myoglobine zonder heem

Myoglobine is het zuurstofbindende eiwit dat in grote hoeveelheden voorkomt in de spieren. Het is een relatief klein eiwit (molecuulgewicht 17.053 Dalton) en verwant aan de vier subeenheden van hemoglobine. Het eiwit bestaat uit één keten van 153 aminozuren. De secundaire structuur bestaat uit acht Alpha-helices. Het actieve centrum van myoglobine vormt de zogenaamde heemgroep een ijzerhoudend protoporphyrine. Het ijzerion van de heemgroep is middels een histidine, het zogenaamde proximale histidine, aan een proteïnematrix gebonden. Vier verdere liganden van het ijzerion binden de stikstofatomen van de pyrrool-groepen. Op de overblijvende zesde bindingsplaats van het ijzeratoom zit een zuurstofmolecule. In fysiologisch actieve toestand bestaat het ijzer uit het tweewaardige ijzer. In tegenstelling tot hemoglobine bindt myoglobine de zuurstof niet positief coöperatief, maar onafhankelijk van de zuurstofconcentratie in de omgeving. Myoglobine komt alleen voor in de hartspier- en skeletspiercellen van zoogdieren. Het komt in hoge concentraties in de cellen voor (tot ongeveer 100 µmol/l) en zorgt voor de rode kleur van de spieren. Karakteristiek voor het absorptiespectrum van het natieve eiwit, de zogenaamde Soret-band, is de golflengte 418 nm van de met zuurstof geligandeerde vorm en van 434 nm voor de niet geligandeerde vorm. (De Soret-band is een zeer sterke absorptie in het blauwe gebied van het optisch absorptiespectrum van een heemeiwit.)

Aan myoglobine nauw verwant en pas ontdekt is het cytoglobine, dat in bijna alle cellen van de gewervelde dieren voorkomt en waarschijnlijk ook voor zuurstofbinding dient.

Functie[bewerken]

De functie van myoglobine is het zuurstoftransport vanaf de celmembraan naar de mitochondriën in de cel. In ieder geval wordt bij de zeezoogdieren ook de functie van zuurstofopslag bediscussieerd: walvissen hebben in vergelijking met landzoogdieren een ongeveer 5 tot 10 keer zo hoog myoglobinegehalte in hun spieren. Het myoglobine van potvissen was het eerste eiwit waarvan door John Kendrew in 1959 de structuur werd vastgesteld met behulp van röntgenstructuuranalyse. Dit pioniersresultaat werd de grondslag voor de latere structuuropheldering van hemoglobine door Max Perutz in 1968. Beide wetenschappers kregen hiervoor in 1962 de Nobelprijs voor de Scheikunde.

Medische toepassing[bewerken]

Myoglobine komt vrij bij schade aan hart- en skeletspierweefsel en wordt met de urine uitgescheiden (myoglobinurie). Bij veel ziekten maakt spierverval grote hoeveelheden myoglobine vrij zoals bij verwondingen, verbrandingen, bevriezing of alcoholmisbruik. De test meet de hoeveelheid myoglobine in het bloed en urine. Als de spiercellen beschadigd raken, gaan de cellen kapot waardoor myoglobine lekt naar het bloed. Het hart is een spier en bevat dus ook myoglobine. Bij een hartaanval krijgt het hart te weinig zuurstof en dat geeft schade aan de hartspier. De patiënt krijgt hierdoor last van pijn op de borst en kortademigheid. Als de hartspiercellen kapot gaan is binnen twee uur myoglobine meetbaar in het bloed. Omdat myoglobine niet hartspecifiek genoeg is, wordt troponine gebruikt om een hartinfarct al in een vroeg stadium aan te tonen. Extreem verhoogde waarden kunnen leiden tot nierfalen. Een eerste aanwijzing voor een voor de nier schadelijke rabdomyolyse is een verhoogd CK.


Referenties[bewerken]

  • Handboek medische laboratoriumdiagnostiek. Pekelharing et al 2009.

Externe links[bewerken]