Nicotinamide-adenine-dinucleotidefosfaat: verschil tussen versies

Nicotinamide-adenine-dinucleotidefosfaat
Structuurformule en molecuulmodel
	▵ Structuurformule van geoxideerd NADP+
Algemeen
Molecuulformule	C21H29N7O17P3
IUPAC-naam	Nicotinamide-adenine-dinucleotidefosfaat
Andere namen	onder andere: Trifosfopyridine-nucleotide (TPN+), ; ; Co-enzym II,; Codehydrase II,;
Molmassa	744.416 g/mol
CAS-nummer	53-59-8
PubChem	925
Wikidata	Q28747
Fysische eigenschappen
Aggregatietoestand	vast
Kleur	wit
Tenzij anders vermeld zijn standaardomstandigheden gebruikt (298,15 K of 25 °C, 1 bar).
Portaal	Scheikunde

Nieuwere bewerking →

Verwijderde inhoud Toegevoegde inhoud

VisueelWikitekst

In de regel

Versie van 28 jun 2019 18:52

Nicotinamide-adenine-dinucleotidefosfaat, vaak afgekort als NADP, is een cofactor die gebruikt wordt in diverse assimilatiereacties, zoals de Calvincyclus en de biosynthese van lipiden en nucleïnezuren. Het is een elektronendrager, betrokken bij veel biochemische redoxreacties, en komt voor in de cellen van alle bekende levensvormen.^[2] Het molecuul bestaat uit twee nucleotiden, onderling verbonden via de fosfaatgroepen, waarvan de ene nucleotide de nucleobase adenine draagt en de ander nicotinamide. NADP kan in twee vormen voorkomen, in geoxideerde vorm (elektronenarm) en gereduceerde vorm (elektronenrijk), respectievelijk afgekort tot NADP⁺ en NADPH.

NADP is voornamelijk bekend door zijn rol in de fotosynthese. In de laatste stap van de lichtreacties, de licht-afhankelijke reactieketen van de fotosynthese, wordt NADPH gevormd uit NADP⁺. Bij planten en cyanobacteriën zijn de elektronen die voor deze omzetting nodig zijn afkomstig uit water. Het gevormde NADPH is een sterk reducerend vermogen,^[a] en wordt in de Calvincyclus gebruikt om koolstofdioxide te assimileren en om te zetten in glucose.

NADP wordt gevormd uit het sterk gelijkende NAD, door koppeling van een extra fosfaatgroep aan de ribose-ring van de nucleotide die adenine draagt. Het enzym dat deze koppeling katalyseert heet NAD⁺-kinase. De fosfaatgroep kan verwijdert worden door NADP⁺-fosfatase.^[3]

Synthese

NADP⁺ wordt gevormd uit het (in structuur en functie sterk overeenkomende) NAD. NAD wordt in cellen gesynthetiseerd uit aminozuren (de novo) of uit verbindingen met een voorgevormde pyridine-ring via een salvage-pathway (zoals het uit voeding beschikbare nicotinezuur en andere vitamine B3-derivaten). NAD⁺-kinase voegt een fosfaatgroep toe aan de ribose op de 2'-positie. Sommige vormen van NAD⁺-kinasen, met name die voorkomen in mitochondriën, kunnen ook NADH accepteren om het direct in NADPH om te zetten.^[4]^[5] De syntheseroute van NADP in prokaryoten is nog niet geheel ontrafeld, maar door de aanwezigheid van soortgelijke eiwitten zou het proces op een vergelijkbare manier moeten verlopen.^[2]

Vorming van NADPH

Het enzym ferredoxine—NADP⁺-reductase is een belangrijke omzetter van NADP+ in NADPH. Het enzym komt voor in planten en cyanobacterien en katalyseert de laatste stap van de lichtreacties binnen de fotosynthese. Het in de lichtreacties gevormde NADPH levert de Calvincyclus waterstof en wordt gebruikt om glucose te vormen uit abiotische componenten. NADP⁺ is ook werkzaam als elektronenacceptor in andere stofwisselingsroutes. Zo is het nodig voor de reductie van nitraat tot ammoniak; een proces dat plaatsvindt tijdens stikstofassimilatie en productie van vetzuren.^[2]

Er bestaan ook andere, minder bekende mechanismen waarin NADPH wordt gesynthetiseerd. Deze mechanismen zijn afhankelijk van de aanwezigheid van mitochondriën, en komen dus alleen voor in eukaryoten. De belangrijkste enzymen in deze koolstofmetabolisme-gerelateerde processen zijn de NADP-bindende isovormen van iso-citroenzuurdehydrogenase (IDH) en glutamaatdehydrogenase.^[6]

Functies

Zoals hierboven beschreven is NADPH een sterk reducerend vermogen voor diverse biosynthesereacties, maar het wordt ook gebruikt in andere cellulaire processen zoals bescherming tegen reactieve zuurstofcomponenten (ROS) door vorming van glutathion.^[7] Het onder controle houden van ROS wordt door sommige immune cellen gebruikt om pathogenen met zuurstofradicalen aan te vallen.^[8] Naast de fotosynthese is NADP betrokken bij de vorming van cholesterol en de elongatie van vetzuurketens.

NADP⁺
NADPH

Zie ook

Noten

↑ NADPH wordt een reducerend vermogen genoemd, omdat het de reductie van veel stoffen in de andere halfreactie mogelijk maakt (in dit geval de reductie van CO₂ in suikers). Zelf wordt het geoxideerd.

Referenties

↑ (en) National Center for Biotechnology Information. PubChem Database. CID=5886, 29-05-2019.
↑ ^a ^b ^c (en) Spaans SK, Weusthuis RA, van der Oost J, et al. (2015). NADPH-generating systems in bacteria and archaea.. Frontiers in Microbiology 6: 742. PMID 26284036. DOI: 10.3389/fmicb.2015.00742.
↑ (en) Kawai S, Murata K, (2008). Structure and function of NAD kinase and NADPH phosphatase: key enzymes that regulate the intracellular balance of NAD(H) and NADP(H).. Bioscience, Biotechnology, and Biochemistry 72 (4): 919–30. PMID 18391451. DOI: 10.1271/bbb.70738.
↑ (en) Iwahashi Y, Hitoshio A, Tajima N, Nakamura T (1989). Characterization of NADH kinase from Saccharomyces cerevisiae. Journal of Biochemistry 105 (4): 588–93. PMID 2547755. DOI: 10.1093/oxfordjournals.jbchem.a122709.
↑ (en) Iwahashi Y, Nakamura T (1989). Localization of the NADH kinase in the inner membrane of yeast mitochondria. Journal of Biochemistry 105 (6): 916–21. PMID 2549021. DOI: 10.1093/oxfordjournals.jbchem.a122779.
↑ (en) Hanukoglu I, Rapoport R (1995). Routes and regulation of NADPH production in steroidogenic mitochondria. Endocrine Research 21 (1–2): 231–41. PMID 7588385. DOI: 10.3109/07435809509030439.
↑ (en) Rush GF, Gorski JR, et al. (1985). Organic hydroperoxide-induced lipid peroxidation and cell death in isolated hepatocytes. Toxicology and Applied Pharmacology 78 (3): 473–83. PMID 4049396. DOI: 10.1016/0041-008X(85)90255-8.
↑ (en) Ogawa K, Suzuki K, Okutsu M, Yamazaki K, Shinkai S (October 2008). The association of elevated reactive oxygen species levels from neutrophils with low-grade inflammation in the elderly. Immunity & Ageing 5: 13. PMID 18950479. DOI: 10.1186/1742-4933-5-13.

[3] NADPH wordt een reducerend vermogen genoemd, omdat het de reductie van veel stoffen in de andere halfreactie mogelijk maakt (in dit geval de reductie van CO₂ in suikers). Zelf wordt het geoxideerd.

[1] (en) National Center for Biotechnology Information. PubChem Database. CID=5886, 29-05-2019.

[pmid26284036-2] (en) Spaans SK, Weusthuis RA, van der Oost J, et al. (2015). NADPH-generating systems in bacteria and archaea.. Frontiers in Microbiology 6: 742. PMID 26284036. DOI: 10.3389/fmicb.2015.00742.

[4] (en) Kawai S, Murata K, (2008). Structure and function of NAD kinase and NADPH phosphatase: key enzymes that regulate the intracellular balance of NAD(H) and NADP(H).. Bioscience, Biotechnology, and Biochemistry 72 (4): 919–30. PMID 18391451. DOI: 10.1271/bbb.70738.

[5] (en) Iwahashi Y, Hitoshio A, Tajima N, Nakamura T (1989). Characterization of NADH kinase from Saccharomyces cerevisiae. Journal of Biochemistry 105 (4): 588–93. PMID 2547755. DOI: 10.1093/oxfordjournals.jbchem.a122709.

[6] (en) Iwahashi Y, Nakamura T (1989). Localization of the NADH kinase in the inner membrane of yeast mitochondria. Journal of Biochemistry 105 (6): 916–21. PMID 2549021. DOI: 10.1093/oxfordjournals.jbchem.a122779.

[7] (en) Hanukoglu I, Rapoport R (1995). Routes and regulation of NADPH production in steroidogenic mitochondria. Endocrine Research 21 (1–2): 231–41. PMID 7588385. DOI: 10.3109/07435809509030439.

[8] (en) Rush GF, Gorski JR, et al. (1985). Organic hydroperoxide-induced lipid peroxidation and cell death in isolated hepatocytes. Toxicology and Applied Pharmacology 78 (3): 473–83. PMID 4049396. DOI: 10.1016/0041-008X(85)90255-8.

[9] (en) Ogawa K, Suzuki K, Okutsu M, Yamazaki K, Shinkai S (October 2008). The association of elevated reactive oxygen species levels from neutrophils with low-grade inflammation in the elderly. Immunity & Ageing 5: 13. PMID 18950479. DOI: 10.1186/1742-4933-5-13.

[1]

[2]

[a]

[3]

[4]

[5]

[6]

[7]

[8]